La investigación, dirigida por Óscar Llorca, del Centro Investigaciones Biológicas (CSIC), en Madrid, en colaboración con investigadores de la Universidad de Utrecht (Países Bajos), cuyos resultados aparecen publicados en el último número de "Nature", combina técnicas de difracción de rayos X y microscopía electrónica.
En concreto, según los científicos, el trabajo resuelve los mecanismos íntimos mediante los que Epac2 controla su activación y, consecuentemente, la de las proteínas Rap; este grupo de proteínas pertenece a la superfamilia Ras, que aparece mutada frecuentemente en tumores humanos.
"Rap regula múltiples procesos como la adhesión de las células a un soporte y la unión entre células, controla además la proliferación celular, la secreción de insulina e induce transformación tumoral cuando se sobreexpresan", explica Llorca.
Según Llorca, los resultados constituyen un avance en el conocimiento en los complejos procesos de señalización celular que regulan la proliferación y la adhesión de las células, y que se descontrolan en los tumores.
"Además, la determinación de la estructura tridimensional de Epac2 está permitiendo el desarrollo de inhibidores específicos de esta proteína como herramienta para avanzar en el estudio de estos procesos de regulación celular y de su potencial terapéutico".
