"Matar de hambre" a las bacterias. Esta es la estrategia ideada por un grupo de investigadores del Centro Singular de Investigación en Química Biológica y Materiales Moleculares de la Universidad de Santiago (CIQUS) para luchar contra dos bacterias patógenas muy importantes, la Mycobacterium tuberculosis -causante de la tuberculosis- y la Helicobacter pylori -el agente causante de la úlcera gástrica y duodenal (y promotor del cáncer de estómago). Sus logros acaban de ser publicados en un artículo científico en la revista "ACS Chemical Biology", que además ha sido seleccionado para su portada.

"Estas dos bacterias son extremadamente virulentas y pasan con gran facilidad de un individuo a otro; además, su gran capacidad para hacerse resistentes a los fármacos hace que nos cueste tanto eliminarlos y que desde tiempos muy antiguos, que sabemos que ya existía, no hayamos sido capaces de encontrar una forma de terminar con ellas y que no reaparezcan", explica Concepción González-Bello, directora de la investigación.

Desde hace diez años este equipo trabaja en un método nuevo para acabar con estas bacterias de una manera diferente que consiste en evitar el normal funcionamiento de una de las enzimas que necesitan para sobrevivir. "Estas bacterias tienen un sistema que utiliza nutrientes para desarrollar su propia comida. En el laboratorio, nosotros hemos diseñado unos compuestos muy parecidos a los que utiliza habitualmente la bacteria pero que evitan que ésta funcione con normalidad. De esta forma, se impide la producción de nutrientes esenciales para su vida y, finalmente, muere de hambre", describe la investigadora viguesa.

La gran ventaja de esta estrategia es que los animales no poseen esta encima, "por lo que estamos casi seguros de que estos compuestos no tendrán efectos perjudiciales en el ser humano", indica la directora.

Para el diseño de los compuestos, el grupo utiliza diversos programas informáticos que le permiten prever de antemano su efecto sobre la enzima, lo que facilita escoger aquellos compuestos que a priori serían los más efectivos, para a continuación prepararlos en el laboratorio y finalmente ensayarlos. Ha logrado además obtener datos reales del proceso gracias a la resolución, mediante técnicas de rayos X, de las diversas estructuras interaccionando con la enzima, lo que viene a ser una fotografía de ambos a nivel atómico. "Tenemos muchas esperanzas puestas en este nuevo mecanismo, aunque aún nos queda mucho camino por recorrer", concluye la investigadora.